LAPORAN
PRAKTIKUM
BIOKIMIA NUTRISI TERNAK (PET 2314)
“Enzim”
Disusun
Oleh :
Nama : ARDIANSYAH
Nim/Kelas : 60700112049/B
Kelompok : I (Satu)
Jurusan : ILMU
PETERNAKAN
Asisten : EKA JUNIARTI.A
LABORATORIUM
ILMU PETERNAKAN
JURUSAN ILMU PETERNAKAN
FAKULTAS
SAINS DAN TEKNOLOGI
UNIVERSITAS
ISLAM NEGERI ALAUDDIN
MAKASSAR
2013
LEMBAR
PENGESAHAN
Laporan Lengkap
Praktikum Biokimia Nutrisi Ternak,
yang berjudul “Enzim”
disusun oleh:
Nama : Ardiansyah
Nim : 60700112049
Kelompok : I
(Satu)
Jurusan :
Ilmu Peternakan
Telah diperiksa dengan
teliti oleh asisten dan koordinator asisten dan dinyatakan diterima sebagai
laporan lengkap.
Gowa, Desember
2013
Koordinator Asisten Asisten
( Nurwahidah. J ) ( Eka Juniarti.A )
Mengetahui
Dosen
Penanggung Jawab
(Khaerani Kiramang, S.Pt., M.P)
NIP.
19730828 200604 2 001
Tanggal
Pengesahan: Desember 2013
BAB I
PENDAHULUAN
PENDAHULUAN
A.
Latar Belakang
Enzim merupakan katalisator biologis
yang bertanggung jawab untuk mendukung semua reaksi kimia sel dalam mempertahan
homeostatis. Katalisator dapat berupa enzim maupun senyawa bukan enzim yaitu
berupa logam. Karena perannya dalam mempertahankan proses kehidupan,
pemeriksaan dan pengaturan obat-obatan yang mempengaruhi kerja enzim menjadi
kunci utama dalam diagnosis klinis dan terapi. Komponen makromolekul semua
enzim adalah protein, kecuali kelas katalisator RNA yang disebut ribozim.
Ribozim merupakan molekul asam ribonukleat yang mengkatalis reaksi pada ikatan
fosfodiester pada RNA. Katalisator enzim berbeda dengan katalisator yang
terbuat dari logam (Anonim, 2013).
Dalam
mengkatalis suatu reaksi enzim bersifat sangat spesifik, sehingga meskipun
jumlah enzim ribuan didalam sel-sel dan substratnya pun sangat banyak, tidak
akan terjadi kekeliruan. Apoenzim merupakan bagian enzim yang merupakan
protein, mempunyai struktur tiga dimensi. Bagian yang buakn protein disebut
koenzim. Kompleks apoenzim dengan koenzim disebut haloenzi. Struktur tiga
dimensi pada enzim tersebut sangat penting untuk aktivitas katalis oleh karena
itu perubahan konformasi yang sedikit saja pada struktur enzim akan
mempengaruhi aktivitasnya. Untuk mengetahui lebih lanjut tentang enzim, sifat warna,
dan reaksi-reaksinya (Anonim,2013).
B.
Tujuan
Adapun tujuan dari percobaan ini
yaitu:
1. Untuk mengetahui pengaruh suhu
terhadap kegiatan enzim.
2. Membutikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas enzim.
3. Untuk
membuktikan adanya enzim schardinger dalam susu.
4. Untuk mengetahi pengaruh temperatur
terhadap aktivitas enzim.
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
TINJAUAN PUSTAKA
Enzim adalah
golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup dan mempunyai
fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif
membentuk metabolisme
perantara dari sel. Peranan enzim dalam biologis yaitu kontrol sintesis enzim,
dan peranan enzim dalam berbagai proses pertumbuhan dan difersiasi atau
pembelahan sel (Anonim, 2013).
Reaksi kimia tetap berlangsung tanpa
enzim. Namun, reaksi tersebut berjalan lambat. Berbagai reaksi kimia metabolis
di dalam tubuh organisme dapat berlangsung dengan cepat karena sel organisme
tersebut menghasilkan enzim. Misalnya saja kita yang dapat menyimpan larutan
glukosa dalam jangka waktu tak terbatas bila disimpan di dalam botol yang
terjaga kondisinya dan tidak tercemar oleh jamur atau bakteri. Larutan glukosa
tersebut akan terurai bila berada di dalam sitoplasma sel. Reaksi kimia di
dalam sel dilakukan oleh enzim yang termasuk ke dalam golongan katalis. Katalis
adalah zat yang mempercepat reaksi dengan energi aktivasi tanpa mengubah hasil
akhir (produk). Enzim tidak ikut serta dalam pengubahan suatu zat (reaksi),
tetapi zat tersebut sibuat berulang kali untuk mempercepat reaksi. Enzim adalah
katalis protein yang dihasilkan oleh sel. Zat tersebut mengatur kecepatan dan
kekhususan ribuan reaksi kimia yang berlangsung di dalam sel (Wilbraham,
1992).
Zat anti-enzim merupakan suatu zat yang
terdapat dalam makanan yang dapat menghalangi atau mencegah bekerjanya suatu
enzim. Inhibitor ini tidak hanya mengurangi penyerapan protein. Aktivitas anti
enzim ini akan hilang dengan adanya pemanasan. Contoh dari anti enzim ini
antara lain terdapat pada kacang kedelai mentah dimana terdapat suatu globulin
dengan berat molekul besar, yang dapat berikatan dengan tripsin, sehingga
menjadi suatu kompleks yang tidak mempunyai kekuatan sebagai enzim. Anti enzim
ini dinamakan tripsin inhibitor. Inhibitor ini juga ditemukan pada
kacang-kacangan yang lain, kentang, dan putih telur. Pada kacang kedelai juga
ditemukan chymotrisin inhibitor. Protein inhibitor yang ditemukan
terutama pada kacang-kacangan (leguminosa) menghalangi bekerjanya enzim
proteolitik. Pada kacang kedelai, perebusan (pemanasan) menghalangi atau
mencegah aktivitas trysin inhibitor tergantung temperatur dan lamanya
pemanasan (Lakitan, 1993).
Enzim bekerja pada perangkat substrat (reaktan)
dan mengubahnya menjadi suatu perangkat hasil (produk). Daerah pada enzim yang
mengikat suatu substrat adalah sisi aktif (tempat aktif). Tingkat kekhhususan
yang tinggi memungkinkan sel mengendalikan reaksi-reaksi metabolisme dengan
mengatur bentuk dan jumlah enzim yang dihasilkan. Beberapa enzim bersifat
sangat spesifik, yaitu hanya mengkatalis suatu reaksi kimia tertentu. Tetapi
pada umumnya enzim tidak begitu spesifik dan akan menguraikan zat-zat lain yang
mesih berkerabat (berhubungan), misalnya lipase yang dapat bekerja pada
sejumlah besar lemak. Reaktan dimana enzim
akan bekerja disebut sebagai substrat enzim. Enzim berikatan dengan substrata
tau beberapa substrat ketika terdapat dua atau lebih reaktan. Pada saat enzim
dan substrat berikatan kerja katalitik enzim tersebut akan mengubah substrat
menjadi produk atau beberapa produk reaksi. Keseluruhan proses itu dapat
diringkas sebagai berikut, dengan naman enzim ditulis tansa panah berikut:
Substrat (-substrat) enzim produk (-Produk) Misalnya, enzim-enzim sukrase
(sebagian besar nama enzim berakhiran dengan ase) memecah disakarida sukrosa
menjadi kedua monosakarida, glukosa dan fruktosa: Sukrosa + H2O
sukrosa glikos + Fruktosa. Untuk memperoleh pengukuran kecepatan reksi enzim
yang terpercaya, diperlukan penetuan dalam jangka waktu pendek segera setelah
enzim dicampurkan kedalm substrat. Ideal kecepatan ini harus diukur pada saat
yang tepat ketika ensim itu dicampurkan, tetapi itu bukan sasaran yang praktis.
Walaupun demikian, karena kecepatan ini dinyatakan sebagai kecepatan reaksi
awal dan kira-kira sanagat dekat dengan kecepatan reaksin yang dikatalis enzim
sebelum terjdi perubahan konsentrasi substrat (Loveless, 1999).
Menurut
Page (2006), Karakteristik enzim urease yaitu :
1. Tempat aktifnya metal : nikel (II)
2. Berat molekul : 480 kDa atau 545 kDa dari Jack Bean Urease (kalkulasi
massa dari rangkaian asam amino).
3. pH optimum : 7.4
4. Temperatur optimum : 60 0C
5. Spesifik enzim : urea dan
Hydroxyurea
6. Inhibitor : Logam berat
Aktivitas enzim
dinyatakan sebagai laju reaksi kimia berkatalis enzim dalam mengubah substrat
menjadi produk. Aktiovitas tergantung pada konsentrasi enzim dan keadaan reaksi
seperti pH dan suhu, aktivitas enzim sering diukur dengan mengikuti munculnya
produk berwarna dalam beberapa waktu atau reaksi yang melibatkan pengambilan
atau pelepasan proton dapat diikuti dengan mengukur perubahan pH larutan uji
menurut waktu. Enzim mempunyai karakteristik yang tidak sama dengan tipe
katalisnya. Pada empat yang pertama enzim mempunyai tingkat temperatur yang
spesifik, studi tentang aktivitas enzim partikuler yang maksimal disekeliling
tempetur normal dari organ dimana enzim ditemukan (Wirahadikusumah, 1989)
Menurut Wirahadikusumah (1989), menyatakan faktor-faktor yang
mempengaruhi kerja enzim:
1. Temperatur, karena enzim tersusun
dari protein, maka enzim sangat peka terhadap temperatur. Temperatur yang
tinggi dapat menghambat reaksi. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah
30-40 0C. Kebanyaka enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun
sampai sekitar 0 0C, namun enzim tidak rusak. Bila suhu normal
kembali, maka enzim akn aktif kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun
rusak di atas suhu 50 0C.
2. Perubahan pH, karena dapat
mempengaruhi perubahan asam amino kunci apda saat sisi aktif enzim sehingga
menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. pH enzim optimum
berbeda-beda tergantung jenis enzimnya.
3. Konsentrasi enzim dan substrat,
perbandingan jumalh antara enzim dan substrat harus sesuai. Jika enzim terlalu
sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat dan bahkan ada
substrat yang terkatalisasi. Semakin banyak enzim maka reaksi akan semakin cepat.
4. Inhibitor enzim, merupakan
penghambat kerja enzim. Jika inhibitor ditambahkan ke dalam campuran enzim dan
substrat, kecepatan reaksi akan turun. Cara kerja inhibitor ini adalah
berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor yang masih mampu atau
tidak mampu berikatan dengan substrat. Inhibitor enzim ada dua, yaitu:
a. Inhibitor kompetitif di mana zat
pernghambatnya mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan
demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk
bergabung dengan sisia aktif enzim. Jika zat penghambat lebih dulu berikatan
dengan sisi aktif enzim, maka substrat tidak bisa lagi berikatan dengan sisi
aktif enzim.
b. Inhibitor nonkompetitif di mana
substrat sudah tidak dapat berikatan
dengan kompleks enzim inhibitor, karena sisia ktif enzim berubah.
Setiap enzim
terbentuk dari molekul protein sebagia komponen utama penyusunnya dan beberapa enzim
hanya terbentuk dari molekul protein sengan tanpa adanya penambahan komponen
lain. Tetapi perlu diingat bahwa tidak semua protein mempunyai fingsi
katalitik, sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. Sebagai contoh,
protein pada mikrotubula, mikrofilamen, dan beberapa molekul protein pada
membrane terlihat lebih fungsi structural daripada katalitik. Satu ciri khas
sel hidup adalah terdapatnya proses metabolisme yang diperantarai oleh suatu
protein yang disebut enzim yaitu suatu katalisator protein yang mempercepat
reaksi kimia dalam makhluk hidup atau dalam system biologic. Tanpa enzim maka
reaksi seluler berlangsung sangat lambat bahkan mungkin tidak terjadi reaks.
Dalam mengkatalis suatu reaksi enzim ribuan didalam sel dan substratnya sangat
spesifik tidak akan terjadi kekeliruan. Subsrat adalah substansi yang mengalami
perubahan kimia setelah becampur dengan enzim sedangkan produk adalah substansi
baru yang terbentuk setelah reaksi mencapai keseimbangan. Oksireduktusi beredar
antara bentuk-bentuk oksidase dan reduktasinya jika molekul-molekul substrat
secara berturut-turut dioksidasi. Sifat electron menetukan manasari dua jenis
oksidase reduktase yang kita tinjau, dehidrogenase atau oksidase (Toha, 1992).
Menurut Page (2006), ureases disebut juga urea
amidohidrolases. Ureases merupakan enzim yang mengkatalis hidrolisis dari urea
menjadi karbon dioksida dan ammonia. Ureases adalah sebuah protein yang
ditemukan dalam bakteri, kapang, dan beberapa tanaman tingkat tinggi.
Karakteristiknya yaitu pH optimum 7,4 suhu optimum 64 celcius dengan
spesifikasi enzimatis urea dan hidroksi urea. Beberapa tanaman memanfaatkan
ureases untuk keperluan yang sama. Ureases ditemukan dalam jumlah yang besar
pada jack bean, kacang kedelai dan beberapa biji tanaman lainnya.
Ureases juga terdapat pada beberapa jaringan binatang dan pencernaan
mikroorganisme. Ureases penting dalam sejarah enzimologi sebagai enzim pertama
yang dimurnikan dan dikristalakan
(page, 2006).
BAB III
METODE PRAKTIKUM
A. Waktu
dan Tempat
Adapun
waktu dan tempat pelaksanaan pratikum ini adalah sebagai berikut:
Hari :
Senin, 09 Desember
2013
Waktu :
08.00 – 11.00 WITA
Tempat :
Laboratorium Ilmu Peternakan, Fakultas Sains dan Teknologi
Universitas Islam Negeri Alauddin Makassar.
B. Alat
dan Bahan
1. Alat
Adapun alat yang digunakan pada
praktikum ini yaitu bunsen, bulp, bejana air, gegep, gelas kimia, kaki tiga,
kasa asbes, korek api, pipet skala, pipet tetes, plat tetes, rak tabung dan
tabung reaksi.
2. Bahan
Adapun bahan yang digunakan pada
praktikum ini yaitu aquades, es batu, Iodin 0,01 M, larutan Amilum 0,5%, larutan Amilum 1%, larutan asam cuka
(CH3COOH) encer, larutan Lugol, larutan Methylen Blue dan
Formaldehid, larutan HCl pekat, larutan urease, larutan ureum 0,15%, larutan
NaOH 10%, paraffinum liqudum, reagens Nessler, saliva (air liur) dan susu
beruang.
C. Prosedur
Kerja
Adapun
prosedur kerja pada praktikum ini adalah sebagai berikut:
1.
Sifat Enzim
a.
Pengaruh Suhu Terhadap Kegiatan Enzim
1.
Memasukkan masing-masing 5 ml larutan ureum 0,15% ke dalam 3 tabung
reaksi dan 1 ml larutan urease ke dalam
3 tabung reaksi.
2.
Mencampurkan tabung reaksi 1 dan 4 lalu dinginkan dalam es,
tambahkan 3 tetes reagens Nessler.
3.
Mencampurkan tabung reaksi 2 dan 5 lalu biarkan dalam suhu
kamar beberapa menit , tambahkan 3 tetes reagens Nessler.
4.
Mencampurkan tabung reaksi 3 dan 6 lalu diamkan selama 15
menit, tambahkan 3 tetes reagens Nessler.
b. Pengaruh pH Terhadap Kegiatan Enzim
1. Menyiapkan 3 buah tabung reaksi.
2.
Memasukkan masing-masing 5 ml larutan amilum 0,5% ke dalam
tabung reaksi.
3.
Menambahkan 4 tetes larutan NaOH 10% ke dalam tabung reaksi
yang pertama.
4.
Menambahkan 4 tetes larutan HCl pekat ke dalam tabung reaksi
yang kedua.
5.
Menambahkan 5 ml air liur yang telah diencerkan 50 kali ke
dalam masing-masing tabung reaksi.
6.
Mendiamkan masing-masing abung reaksi pada suhu kamar selama
30 menit.
7.
Mengamati perubahan yang terjadi.
8.
Menambahkan 5 tetes larutan lugol ke dalam masing-masing
tabung reaksi.
9.
Mengamati perubahan yang terjadi.
2.
Enzim Schardinger dalam Susu
a.
Menyediakan 3 buah tabung reaksi.
b.
Memasukkan 5 ml susu ke dalam tabung reaksi yang pertama.
c.
Menambahkan 5 tetes campuran larutan methylen blue dan
formaldehid.
d.
Menambahkan 2 tetes larutan paraffinum liqudum.
e.
Mengamati perubahan yang terjadi.
f.
Menambahkan 5 ml susu ke dalam tabung reaksi yang kedua.
g.
Menambahkan 5 tetes campuran larutan methylen blue dan
formaldehid ke dalam tabung reaksi tersebut.
h.
Mengamati perubahan yang terjadi.
i.
Memasukkan 5 ml susu yang telah dipanaskan dan didinginkan
kembali ke dalam tabung reaksi yang ketiga.
j.
Menambahkan 5 tetes campuran methylen blue dan formaldehid ke
dalam tabung reaksi tersebut.
k.
Menambahkan 2 tetes paraffinum liqudum ke dalam tabung reaksi.
l.
Mengamati perubahan yang terjadi.
m. Memasukkan ketiga tabung reaksi ke
dalam gelas kimia yang berisi air panas dengan suhu 37-40oC.
n.
Mengamati perubahan yang terjadi.
3.
Pengaruh Temperatur Terhadap Keaktifan Suatu Enzim
a.
Menyediakan 4 buah tabung reaksi.
b.
Memasukkan 5 ml larutan amilum 1% ke dalam masing-masing
tabung reaksi.
c.
Memasukkan tabung reaksi yang pertama ke dalam suhu kamar
d.
Memanaskan tabung reaksi yang kedua
e.
Memasukkan tabung reaksi yang ketiga ke dalam suhu kamar
f.
Memasukkan tabung reaksi yang keemap ke dalam es batu.
g.
Menambahkan 3 tetes saliva encer pada tabung reaksi pertama,
kedua, ketiga dan keempat.
h.
Mengambil contoh dari masing-masing tabung dan menetesi dengan
iodine 0,01 M sebanyak 2 tetes pada pipet tetes hingga interval 5 menit.
i.
Mengamati perubahan yang terjadi.
BAB
IV
HASIL
DAN PEMBAHASAN
A.
Hasil
Pengamatan
Adapun hasil pengamatan percobaan enzim dan susu adalah sebagai berikut:
1.
Sifat Enzim
a. Pengaruh Suhu terhadap kegiatan enzim
Gambar
|
Keterangan
|
1. Tabung I dan IV
a.
5 ml Ureum + 1 mlUrease
1
b. 5 ml Ureum + 1 ml Urease + 3 tetes Reagens Nessler
1
2
3
|
1. Larutan bening
1. Cincin orange
2. Larutang bening keruh
3. Larutan orange
|
2. Tabung II dan V
a. 5 ml Ureum + 1 ml Urease
1
b. 5 ml Ureum + 1 ml Urease + 3 tetes Reagens Nessler
1
2
3 3
¹
|
1. Larutan bening
1. Cincin orange
2. Larutan orange
3. Gumpalan putih, bintik orange
4. Larutan orange
|
3. Tabung III dan VI
a. 5 ml Ureum + 1 ml Urease
1
b. 5 ml Ureum + 1 ml Urease + 3 tetes Reagens Nessler
1
3 2
|
1. Larutan bening
1. Cincin bening
2. Larutan putih, gumpalan orange
|
Sumber: Laboratorium Animal Jurusan Ilmu
Peternakan Fakultas Sains dan Teknologi
Universitas Islam Negeri (UIN) Alauddin Makassar.
b.
Pengaruh
pH terhadap kegiatan enzim
Gambar
|
Keterangan
|
1.
5 ml Amylum + 4 tetes NaOH 10 %
1
2
3
2.
5 ml Amylum + 4 tetes HCl pekat
1
2
3.
Amylum
1
2
3
|
1.
Cincin
bening
2.
Larutan
bening
3.
Larutan
putih keruh
1.
Cincin
bening
2.
Larutan
putih keruh
1.
Cincin
bening
2.
Larutan
bening
3.
Larutan
putih keruh
|
1.
5 ml Amylum + 4 tetes NaOH 10 % + saliva encer
1
2
3
4
2.
5 ml Amylum + 4 tetes HCl pekat + saliva encer
1
2
3
4
3.
5 ml Amylum + 4 tetes saliva encer
1
2
3
|
1.
Cincin
bening
2.
Larutan
bening
3.
Larutan
putih keruh
4.
Endapan
putih sedikit
1.
Cincin
bening
2.
Gumpalan
putih
3.
Larutan
bening
4.
Larutan
putih keruh
1.
Cincin
bening
2.
Larutan
putih keruh
3.
Endapan
|
1.
5 ml Amylum + 4 tetes NaOH 10 % + saliva encer + asam cuka
encer
1
2
3
|
1.
Cincin
bening
2.
Larutan
putih keruh
3.
Endapan
|
1.
5 ml Amylum + 4 tetes NaOH 10 % + saliva
encer + asam cuka encer + 5 tetes
lugol
1
2
3
2.
5 ml Amylum + 4 tetes HCl pekat + saliva encer + 5 tetes lugol
1
2
3
3.
5 ml Amylum + saliva encer + 5 tetes lugol
1
2
3
4
|
1.
Cincin
biru tua
2.
Larutan
biru tua keunguan
3.
Larutan
putih keruh
1.
Cincin
biru tua
2.
Larutan
biru tua
3.
Larutan
putih keruh
1.
Cincin
bening
2.
Larutan
bening
3.
Endapan
putih
4.
Endapan
biru keunguan
|
: Lab
SumSumber:Laboratorium Animal Jurusan Ilmu Peternakan
Fakultas Sains dan Teknologi
Universitas
Islam Negeri (UIN) Alauddin Makassar.
c.
Enzim Scardinger dalam
susu
Gambar
|
Keterangan
|
1. 5 ml Susu + 5 tetes
Methylen Blue + Formaldehid
a.
Tabung
1
1
2
b. Tabung 2
1
2
c. Tabung 3
1
2
|
a. Tabung 1
1. Busa
2. Larutan putih tulang
b. Tabung 2
1. Busa
2. Larutan putih tulang
c. Tabung 3
1. Busa
2. Larutan putih tulang
|
2. 5 ml Susu + 5 tetes Mathylen Blue + Formaldehid
a.
Tabung
1
1
2
b. Tabung
2
1
2
c. Tabung
3
1
2
|
a. Tabung 1
1. Larutan biru
2. Larutan putih tulang
b. Tabung 2
1. Larutan biru
2. Larutan putih tulang
c. Tabung 3
1. Larutan biru
2. Larutan putih tulang
|
3. 5 ml Susu + 5 tetes Methylen Blue + Formaldehid + Paraffinum Liqudum
a. Tabung 1
1
2
3
b. Tabung 3
1
2
3
4
|
a. Tabung 1
1. Larutan biru tua
2. Cincin biru muda
3. Larutan putih
b. Tabung 3
1. Busa
2. Larutan biru tua
3. Larutan biru muda
4. Larutan putih tulang
|
4. Setelah direndam air panas
a. Tabung
1
1
2
3
4
b. Tabung
2
1
2
3
4
c. Tabung
3
1
2
3
4
5
|
a. Tabung 1
1. Larutan biru tua
2. Cincin biru muda
3. Laruutan putih tulang
4. Larutan biru muda
b. Tabung 2
1. Gelembung
2. Larutan biru tua
3. Larutan biru muda
4. Larutan putih tulang
c. Tabung 3
1. Gelembung
2. Larutan biru tua
3. Larutan biru muda
4. Larutan biru muda
5. Larutan putih tulang
|
Sumber: Laboratorium Animal Jurusan Ilmu
Peternakan Fakultas Sains dan Teknologi
Universitas Islam Negeri (UIN) Alauddin Makassar.
d. Pengaruh Temperatur Terhadap Keaktifan
Suatu Enzim
Gambar
|
Keterangan
|
1. Suhu kamar
a. Tabung I (Amylum + saliva encer)
1
2
b. Tabung III (Amylum + saliva encer)
1
2
3
|
1. Larutan bening
2. Larutan putih keruh
1. Terdapat uap
2. Larutan bening
3. Larutan putih keruh
|
2. Dipanaskan
a.
Tabung II (Amylum + saliva encer)
1
2
|
1. Terdapat uap
2. Larutan bening
|
3. Didinginkan
a.
Tabung IV (Amylum + saliva encer)
1
2
3
|
1. Terdapat uap
2. Larutan bening
3. Larutan putih eruh
|
Sumber: Laboratorium Animal Jurusan Ilmu
Peternakan Fakultas Sains dan Teknologi
Universitas Islam Negeri (UIN) Alauddin Makassar.
Meneteskan
2 tetes iodine 0,01 M dan dibiarkan pada interval waktu 5 menit
Waktu
(menit)
|
Warna
|
|||
Plat
tetes 1
|
Plat
tetes 2
|
Plat
tetes 3
|
Plat
tetes 4
|
|
5
|
Ungu
tua
|
Ungu
tua
|
Ungu
muda
|
Ungu
tua
|
10
|
Ungu
muda
|
Ungu
muda
|
Ungu
muda
|
Ungu
tua
|
15
|
Ungu
muda
|
Ungu
tua
|
Ungu
muda
|
Ungu
tua
|
Sumber: Laboratorium Animal Jurusan Ilmu
Peternakan Fakultas Sains dan Teknologi
Universitas
Islam Negeri (UIN) Alauddin Makassar.
B. Pembahasan
Adapun
pembahasan dari pengamatan diatas adalah sebagai berikut:
1.
Pengaruh suhu terhadap kegiatan
enzim
Pada
percobaan ini dilakukan
perlakuan pertama yaitu menyediakan tiga tabung
masing-masing diisikan ureum dan tiga tabung reaksi diisi urease. Tabung
pertama didinginkan serta menambahkan larutan urease menghasilkan larutan berwarna
bening. Setelah penambahan reagen Nessler terdapat cincin orange, larutan
bening keruh dan larutan orange. Tabung kedua pada suhu
kamar serta menambahkan
larutan urease menghasilkan larutan berwarna bening. Setelah penambahan reagen
Nessler terdapat cincin orange, larutan bening, gumpalan putih serta bintik
orange dan larutan orange. Tabung ketiga pada suhu
kamar serta menambahkan
larutan urease menghasilkan larutan berwarna bening. Setelah penambahan reagen
Nessler terdapat cincin bening, larutan putih dan gumpalan orange.
Hal ini sesuai dengan pendapat
Wirahadikusuma (1989) enzim tersusun dari protein, maka enzim sangat peka
terhadap temperatur. Temperatur yang tinggi dapat menghambat reaksi. Pada
umumnya temperatur optimum enzim adalah 30-40 0C. Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika
suhu turun sampai sekitar 0 0C, namun enzim tidak rusak. Bila suhu
normal kembali, maka enzim akan
aktif kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak di atas suhu 50 0C.
Tempat bekerja enzim sangat bervariasi tergantung pada tempat enzim
tersebut berasal.
2.
Pengaruh pH terhadap kegiatan enzim.
Pada
percobaan ini menyiapkan 3 tabung reaksi dan memasukkan 5 ml larutan amilum 0,5%
pada setiap tabung. Pada tabung pertama, menambahkan
4 tetes larutan
NaOH 10%, dimana hasilnya terdapat cincin bening, larutan bening
dan larutan putih keruh. Kemudian menambahkan saliva encer, terdapat cincin
bening, larutan bening, larutan keruh dan endapan sedikit. Lalu menambahkan
asam cuka encer 4 tetes, terdapat cincin bening, larutan keruh, dan terdapat
endapan. Menambahkan larutan lugol sebanyak 5 tetes, terdapat cincin biru tua,
larutan biru tua keunguan, dan larutan keruh.
Pada
tabung kedua, menambahkan
4 tetes larutan
HCl pekat dimana hasilnya terdapat cincin bening, larutan bening dan
larutan putih keruh. Kemudian menambahkan saliva encer, terdapat cincin bening,
gumpalan, larutan bening, dan larutan keruh. Menambahkan larutan lugol sebanyak
5 tetes, terdapat cincin biru tua, larutan biru tua, dan larutan keruh.
Pada
tabung ketiga, larutan
amylum 0,5 % sebanyak 5 ml dimana hasilnya terdapat cincin bening, larutan
bening dan larutan putih keruh. Kemudian menambahkan saliva encer, terdapat
cincin bening, larutan bening, larutan keruh dan endapan. Menambahkan larutan
lugol sebanyak 5 tetes, terdapat cincin bening, larutan bening, endapan putih
dan endapan biru keunguan.
Baik tidaknya
enzim itu beraktivitas diindikasikan dengan cepat lambatnya proses hidrolisis
amilum oleh enzim tersebut. Dengan penambahan larutan iodine, amilum akan
memberikan warna biru tua. Apabila enzim menghidrolisis amilum menjadi gula
yang lebih sederhana, maka warna biru tua yang terbentuk akibat reaksi dengan
iodine tersebut lama kelamaan akan berubah menjadi kekuningan dan hilang
menjadi bening tak berwarna seiring dengan berkurang dan habisnya amilum dalam
larutan (amilumnya habis terhidrolisis menjadi gula sederhana).
Hal
ini sesuai dengan pendapat Wirahadikusuma (1989), Perubahan pH dapat mempengaruhi
karena dapat mempengaruhi perubahan asam amino, pada saat sisi aktif enzim
sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. pH enzim optimum
berbeda-beda tergantung jenis enzimnya.
3.
Enzim Schardinger dalam susu
Pada
percobaan ini, menyiapkan 3 tabung reaksi dan mengisinya 5 ml susu kemudian
ditambahkan 5 tetes campuran methylen blue dan formaldehid, pada tabung 1, 2 dan 3 terdapat larutan biru dan
larutan putih tulang. Kemudian susu ditambah methylen blue dan formaldehid
ditambah paraffinum liqudum, pada tabung 1 terdapat larutan biru tua, cincin
biru muda dan larutan putih. Dan pada tabung 3 terdapat busa, larutan biru tua,
larutan biru muda dan larutan putih tulang. Setelah direndam air panas akan
meghasilkan perubahan yaitu pada tabung 1 akan menghasilkan larutan biru tua,
cincin biru muda, larutan putih tulang dan larutan biru nuda; pada tabung 2
akan menghasilkan gelembung, larutan biru tua, larutan biru muda dan larutan
putih tulang; dan pada tabung 3 terdapat gelembung, larutan biru tua, larutan
biru muda, larutan biru muda dan larutan putih tulang.
Hal ini sesuai dengan pendapat Saryono
(2011), yang menyatakan bahwa dalam susu pun terdapat semacam dihidrogenase
yaitu enzim Schardinger. Enzim ini sanggup mengambil hydrogen dari aldehida. Dan
susunan susu selalu tidak tetap, tetapi dipengaruhi oleh berbagai faktor
seperti umur, diet lama, masa laktasi, waktu sekresi, suhu, keadaan fisik,
mental dan sebagainya. Susu biasanya berwarna putih kekuningan, cair dan asam
(pH 6,6 - 6,9) dengan pemanasan koagulan negatif.
4. Pengaruh
temperatur terhadap keaktifan suatu enzim
Pada
percobaan ini, menyiapkan
4 buah tabung
reaksi dan mengisinya dengan larutan amylum.
Pada tabung 1 pada suhu kamar larutan berwarna bening keruh, tabung 2
dipanaskan terdapat uap pada bagian atas dan larutan bening dibagian bawah,
pada tabung 3 pada suhu kamar terdapat uap, larutan berwarna bening dan keruh,
dan pada tabunng 4 didinginkan terdapat uap, larutan bening dan keruh. Kemudian
ditambahkan iodine dan didiamkan dalam interval waktu 5 menit. Dari hasil
percoban ini pada tabung tiga menunjukkan hasil positif terdapat
amilum dengan pengujian ini berdasarkan perubahan warna yang terjadi menjadi
keunguan. Hal ini sesuai dengan literatur Toha (1992) yang
menyatakan bahwa diantara faktor–faktor yang mempengaruhi enzim dan aktivitas
enzim kita sebutkan adalah pengacuh temperatur.
BAB V
PENUTUP
A. Kesimpulan
Adapun kesimpulan dari
praktikum ini adalah sebagai berikut:
1. Pengaruh suhu terhadap enzim adalah 30-40 0C.
Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 0 0C,
namun enzim tidak rusak. Bila suhu normal kembali, maka enzim akan aktif
kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak di atas suhu 50 0C.
tempat bekerja enzim sangat bervariasi
tergantung pada tempat enzim tersebut berasal.
2. Derajat
keasaman pH
dapat mempengaruhi karena dapat mempengaruhi perubahan asam amino, pada saat
sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya.
pH enzim optimum berbeda-beda tergantung jenis enzimnya.
3. Membuktikan adanya enzim scardinger dalam susu dapat
diketahui pada susu berwarna putih dengan pH 6,6-6,9 dengan pemanasan koagulatif.
4. Pengaruh temperatur terhadap enzim
dapat mempengaruhi keaktifan enzim jika temperatur rendah maka enzim akan
berhenti bekerja dan jika temperatur kembali normal maka enzim akan kembali
bekerja. Enzim dapat bekerja sesuai temperatur tempat enzim tersebut berasal.
B.
Saran
Adapun saran yang
dapat saya sampaikan yaitu sebaiknya sebelum melakukan praktikum alat yang akan
digunakan disediakan sesuai dengan praktikum yang akan dilakukan agar tidak
menghambat jalannya praktikum tersebut.
DAFTAR PUSTAKA
Anonim. 2013. http://www.
Wikipedia. Org//wiki/enzim. diakses
tanggal 09 Desember 2013.
Lakitan. B. 1993. Dasar – Dasar Fisiologi Tumbuhan. PT.
Rajagrafindo Persada:
Jakarta.
Loveless, A. R. 1999. Prinsip – prinsip Biologi Tumbuhan Untuk Derah Tropik.
Gramedia Pustaka Utama : Jakarta.
Page, S. D. 2006. Prinsip – Prinsip Biokimia. Penerbit Erlangga : Jakarta.
Page, S. D. 2006. Prinsip – Prinsip Biokimia. Penerbit Erlangga : Jakarta.
Soendoro dkk. 1989. Perinsip-prinsip Biokimia. Erlangga :
Jakarta.
Toha, A.
1992. Biokimia. Alfabeta : Surabaya.
Wilbraham,
A. C dan M. S Matta. 1992. Pengantar Kimia
Organik
dan Hayati. ITB : Bandung.
Wirahadikusumah,
M. 1989. Biokimia. ITB : Bandung.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar